Isoleucin – Funktionen
Isoleucin nimmt eine besondere Funktion im Proteinstoffwechsel ein. Die essentielle Aminosäure ist vorwiegend am Aufbau neuer Gewebe beteiligt und ist sehr effektiv für eine verstärkte Proteinbiosynthese in Muskulatur und Leber [11, 22].
Isoleucin spielt eine wesentliche Rolle bei:
- Kraft- und Ausdauersport
- Stress
- Erkrankungen und Diät
Isoleucin als Energielieferant im Kraft- und Ausdauersport
Isoleucin gelangt nach der Absorption über die Pfortader in die Hepatozyten (Leberzellen). Unter Abspaltung von Ammoniak (NH3) wird Isoleucin in alpha-Ketosäuren überführt. Alpha-Ketosäuren können zum einen zur Energiegewinnung herangezogen werden. Da Isoleucin sowohl eine glukogene als auch ketogene Aminosäure darstellt, kann die alpha-Ketosäure zum anderen als Vorstufe für die Synthese von Succinyl-Coenzym A sowie Acetyl-Coenzym A genutzt werden [9, 10].
Das Intermediat des Citratzyklus Succinyl-CoA dient als Substrat zur Gluconeogenese (Glucoseneubildung) in Leber und Muskulatur. Acetyl-CoA ist wesentliches Ausgangsprodukt der Lipo- und Ketogenese (Bildung von Fettsäuren und Ketonkörpern). Sowohl Glucose als auch Fettsäuren und Ketonkörper stellen wichtige Energielieferanten des Körpers dar – insbesondere bei körperlicher Belastung [1, 9, 10].
Die Erythrozyten (rote Blutkörperchen) und das Nierenmark sind völlig auf Glucose zur Energiegewinnung angewiesen. Das Gehirn nur zum Teil, denn im Hungerstoffwechsel kann es bis zu 80 % der Energie aus Ketonkörpern beziehen. Beim Abbau von Glucose und Fettsäuren in der Muskulatur wird ATP (Adenosintriphosphat) gebildet, der wichtigste Energieträger der Zelle. Werden dessen Phosphatbindungen hydrolytisch durch Enzyme gespalten, entsteht das ADP beziehungsweise das AMP. Die dabei freiwerdende Energie ermöglicht chemische, osmotische oder mechanische Arbeit, wie beispielsweise Muskelkontraktionen.
Ein Mangel an Isoleucin geht aufgrund seiner wesentlichen Funktion bei der Energiegewinnung unter anderem mit Muskelschwäche, Lustlosigkeit und Abgeschlagenheit einher [1].
Nach der Verarbeitung in der Leber sind fast 70 % aller ins Blut gelangenden Aminosäuren BCAAs. Sie werden rasch von der Muskulatur aufgenommen [1]. In den ersten drei Stunden nach einer proteinreichen Mahlzeit machen Isoleucin, Leucin und Valin etwa 50-90 % der gesamten Aminosäurezufuhr der Muskeln aus [13]. Isoleucin ist extrem wichtig für die Regeneration und Erhaltung von Muskelgewebe. BCAAs sind Bestandteil von etwa 35 % der kontraktilen Proteine – Aktin und Myosin – in der Muskulatur [1].
Isoleucin stimuliert die Ausschüttung von Insulin aus den Beta-Zellen des Pankreas (Bauchspeicheldrüse). Hohe Insulinkonzentrationen im Blut beschleunigen die Aminosäureaufnahme in die Myozyten (Muskelzellen).
Ein erhöhter Transport von Aminosäuren in die Myozyten führt zu folgenden Prozessen [1, 16]:
- verstärkter Proteinaufbau in der Muskulatur
- rascher Abfall der Konzentration des Stresshormons Cortisol, das den Muskelabbau fördert und die Aminosäuren-Aufnahme in die Muskelzellen hemmt
- bessere Einlagerung von Glykogen in die Myozyten, Aufrechterhaltung von Muskelgykogen
Schließlich resultiert aus einer Aufnahme von Lebensmitteln, die reich an Isoleucin, Leucin und Valin sind, ein optimaler Muskelaufbau und eine maximal beschleunigte Regeneration [1].
Neben Isoleucin weisen auch die Aminosäuren Arginin und Phenylalanin, Leucin und Valin insulinstimulierende Wirkungen auf, wobei Leucin am stärksten wirkt [32].
Für den Ab- und Umbau der BCAAs sind Biotin, Vitamin B5 (Pantothensäure) und Vitamin B6 (Pyridoxin) unerlässlich. Nur infolge einer ausreichenden Versorgung mit diesen Vitaminen können die verzweigtkettigen Aminosäuren optimal verstoffwechselt und genutzt werden [1].
Mehrere Studien zeigen, dass sowohl Ausdauersport als auch Krafttraining eine vermehrte Proteinzufuhr erfordern [18, 30]. Um eine positive Stickstoffbilanz aufrecht zu erhalten – entsprechend einem Gewebeneuaufbau –, liegt der tägliche Proteinbedarf bei Ausdauersportlern zwischen 1,2 und 1,4 g pro kg Körpergewicht und bei Kraftsportlern bei 1,7-1,8 g pro kg Körpergewicht [19]. Während des Ausdauersports werden insbesondere Isoleucin, Leucin und Valin zur Energiegewinnung herangezogen. Die Energiebereitstellung aus diesen Aminosäuren steigt, wenn sich die Glykogenspeicher in Leber und Muskulatur mit fortschreitender sportlicher Aktivität zunehmend entleeren [20].
Auch Kraftsportler sollten auf eine hohe Zufuhr verzweigtkettiger Aminosäuren achten, insbesondere vor dem Training. So greift der Körper während der körperlichen Anstrengung nicht auf eigene BCAAs aus der Muskulatur zurück und der Proteinkatabolismus wird verhindert. Auch nach dem Training ist die Versorgung mit BCAAs empfehlenswert. Isoleucin hebt nach Beendigung des Trainings schnell den Insulinspiegel an, stoppt den durch die vorangegangene Belastung verursachten Proteinabbau und leitet einen erneuten Muskelaufbau ein [32]. Darüber hinaus haben BCAAs einen größeren Fettabbau zur Folge [24].
Um die BCAAs optimal in Hinsicht des Muskelaufbaus nutzen zu können, sollten sie alle zusammen und in Verbindung mit anderem Protein aufgenommen werden [1]. Durch die isolierte Aufnahme von Isoleucin oder Leucin oder Valin kann die Proteinbiosynthese für den Muskelaufbau zeitweilig gestört werden.
Eine alleinige Zufuhr der BCAAs ist vor allem vor einem Ausdauertraining aufgrund der Oxidation unter Belastung und des Harnstoffanfalls kritisch zu betrachten [25]. Beim Abbau von 1 Gramm BCAAs entsteht etwa 0,5 Gramm Harnstoff. Zu hohe Harnstoffkonzentrationen belasten den Organismus. Deshalb ist im Zusammenhang mit der BCAAs-Zufuhr eine erhöhte Flüssigkeitszufuhr entscheidend. Mit Hilfe von viel Flüssigkeit kann der Harnstoff schnell über die Nieren eliminiert werden. Bei Ausdauerbelastungen ist schließlich eine erhöhte Aufnahme von Isoleucin, Leucin oder Valin abzuwägen [1].
Zu Leistungsverbesserungen für den Ausdauersportler kommt es nur, wenn die BCAAs beim Höhentraining [28] oder beim Training in großer Hitze [23] eingesetzt werden.
Infolge einer hohen Proteinzufuhr oder körperlicher Belastung fallen infolge eines Proteinabbaus hohe Mengen an Stickstoff in Form von Ammoniak (NH3) an. Dieser wirkt in höheren Konzentrationen neurotoxisch und kann beispielsweise eine hepatische Enzephalopathie zur Folge haben [2, 6, 29]. Bei dieser Erkrankung handelt es sich um eine potentiell reversible Funktionsstörung des Gehirns, die durch eine unzureichende Entgiftungsfunktion der Leber entsteht. Vor allem können Isoleucin und Leucin den Abbau des toxischen Ammoniaks in der Muskulatur steigern – ein bedeutender Vorteil für den Sportler. In der Leber übernehmen Arginin und Ornithin diese Aufgabe [1].
Wissenschaftliche Studien haben ergeben, dass die Gabe von 10-20 Gramm BCAAs unter Belastung eine mentale Ermüdung hinauszögern kann [4, 5, 12]. Es gibt jedoch noch keine Hinweise darauf, dass die verzweigtkettigen Aminosäuren zu einer Leistungssteigerung führen [7, 21, 31]. Ebensowenig konnte eine verbesserte Anpassung an das Training nachgewiesen werden [8, 33].
Isoleucin bei Situationen mit stressbedingter Belastung
Bei erhöhtem körperlichen und physischen Stress, beispielsweise bei Verletzungen, Krankheit und Operation, baut der Körper verstärkt Proteine ab. Eine erhöhte Zufuhr von isoleucinreichen Lebensmittels kann dem entgegenwirken. Der Proteinkatabolismus wird gestoppt, indem Isoleucin den Insulinspiegel rasch anhebt, die Aminosäureaufnahme in die Zellen fördert und den Proteinaufbau stimuliert [1, 27]. Der Proteinanabolismus ist bedeutend für die Neubildung von Körpergewebe beziehungsweise zur Abheilung der Wunden und um die Widerstandskraft gegenüber Infektionen zu erhöhen.
Schließlich hilft Isoleucin, den Stoffwechsel und die Abwehrkräfte zu regulieren. Auf diese Weise können bei erhöhtem körperlichen Stress wichtige Muskelfunktionen unterstützt werden.
Isoleucin bei Krankheiten und Diäten
Akut Erkrankte oder Genesende haben einen erhöhten Bedarf an essentiellen Aminosäuren. Aufgrund einer häufig unzureichenden Zufuhr von hochwertigem Protein und einer eingeschränkten Nahrungsaufnahme ist eine verstärkte Aufnahme von insbesondere Isoleucin, Leucin und Valin zu empfehlen. BCAAs können die Rekonvaleszenz – Genesung – beschleunigen [1].
Spezifische Vorteile von Isoleucin ergeben sich bei folgenden Erkrankungen:
- Leberzirrhose [15]
- Coma hepaticum [1]
- Schizophrenie [27]
- Phenylketonurie (PKU) [3]
- Dystones Syndrom [26]
Beim Coma hepaticum handelt es sich um die schwerste Form der hepatischen Enzephalopathie – Stadium 4 –, eine durch eine unzureichende Entgiftungsfunktion der Leber entstehende reversible Funktionsstörung des Gehirns. Aus der Nervenschädigung im zentralen Nervensystem resultiert unter anderem Bewusstlosigkeit ohne Reaktion auf Schmerzreize (Koma), Erlöschung der Muskeleigenreflexe und Muskelsteife mit Beuge- und Streckhaltung.
Die Unterfunktion der Leber führt zu einem Insulinüberschuss, der für einen verstärkten Transport von Aminosäuren, darunter auch Isoleucin, in die Muskulatur sorgt. Im Blut ist die Isoleucinkonzentration demzufolge erniedrigt. Da die BCAAs und die essentielle Aminosäure Tryptophan im Blut dasselbe Transportsystem, das heißt die gleichen Carrierproteine verwenden, kann Tryptophan aufgrund des geringen Serum-Isoleucinspiegels viele freie Carrier besetzen und in Richtung Blut-Hirn-Schranke transportiert werden.
L-Tryptophan konkurriert mit 5 anderen Aminosäuren an der Blut-Hirn-Schranke um das Eindringen in die Nährflüssigkeit des Gehirns – und zwar mit den BCAAs und aromatischen Aminosäuren Phenylalanin und Tyrosin. Aufgrund des Tryptophanüberschusses im Gehirn wird neben Tyrosin und den BCAAs auch Phenylalanin verdrängt, die Vorstufe der Katecholamine, wie zum Beispiel die Stresshormone Adrenalin und Noradrenalin. Schließlich kann Tryptophan die Blut-Hirn-Schranke ungehindert überwinden. Wegen der Phenylalanin-Verdrängung bleibt die Sympathikus-Aktivierung im Gehirn aus, wodurch die Katecholaminsynthese im Nebennierenmark eingeschränkt wird.
Im Zentralnervensystem wird Tryptophan in Serotonin umgebaut, das als Gewebshormon beziehungsweise Neurotransmitter im zentralen Nervensystem, Darmnervensystem, Herzkreislaufsystem und im Blut fungiert. Die erhöhten Tryptophanspiegel ziehen schließlich eine gesteigerte Serotoninproduktion nach sich. Bei Leberfunktionsstörungen können übermäßige Mengen an Serotonin nicht abgebaut werden, was wiederum zu starker Ermüdung bis hin zur Bewusstlosigkeit führt [1].
Eine verstärkte Zufuhr von Isoleucin verhindert über den Mechanismus der Tryptophan-Verdrängung sowohl im Blut als auch an der Blut-Hirn-Schranke und der Hemmung der Tryptophan-Aufnahme in die Nährflüssigkeit des Gehirns eine gesteigerte Bildung von Serotonin. Auf diese Weise wirkt Isoleucin einem Auftreten des Coma hepaticums entgegen [1].
Indem die BCAAs den Tyrosinspiegel im Blut reduzieren, kann Isoleucin in der orthomolekularen Psychiatrie eingesetzt werden, zum Beispiel bei Schizophrenie. Tyrosin ist der Vorläufer von Dopamin, ein Neurotransmitter im Zentralnervensystem aus der Gruppe der Catecholamine. Eine übermäßig hohe Dopaminkonzentration in bestimmten Hirnarealen führt zu einer zentralnervösen Übererregbarkeit und wird mit den Symptomen der Schizophrenie in Verbindung gebracht, wie Ich-Störungen, Denkstörungen, Wahnbildung, motorische Unruhe, sozialer Rückzug, emotionale Verarmung und Willensschwäche [27].
Mit Isoleucin, Leucin und Valin lassen sich auch spezifische Vorteile bei der Behandlung der Phenylketonurie (PKU) erzielen. PKU ist eine angeborene Stoffwechselstörung, bei der die Aminosäure Phenylalanin nicht abgebaut werden kann. Bei Betroffenen kommt es zur Anreicherung von Phenylalanin im Organismus, was zur Nervenschädigung und in der Folge zu einer schweren geistigen Entwicklungsstörung mit einer Epilepsie – spontan auftretende Krampfanfälle – führen kann.
Ein hoher Serum-Isoleucinspiegel vermindert die Bindung von Phenylalanin an Transportproteine im Blut und dessen Konzentration an der Blut-Hirn-Schranke, wodurch die Phenylalanin-Aufnahme in das Gehirn reduziert wird. So kann mit Hilfe der BCAAs eine abnorm hohe Phenylalaninkonzentration sowohl im Blut als auch im Gehirn normalisiert werden [3].
Des Weiteren ergeben sich mit Hilfe der verzweigtkettigen Aminosäuren Vorteile für Personen mit sogenanntem dystonen Syndrom (Dyskinesia tarda). Diese Erkrankung ist unter anderem durch unwillkürliche Bewegungen der Gesichtsmuskulatur, zum Beispiel krampfartiges Herausstrecken der Zunge, durch Schlundkrämpfe, krampfartige Reklination des Kopfes und Überstreckung von Rumpf und Extremitäten, Schiefhals sowie torsionsartige Bewegungsabläufe im Hals- und Schultergürtelbereich bei erhaltenem Bewusstsein gekennzeichnet [26].
Diätbewusste Personen, die häufig eine unzureichende Versorgung mit Protein aufweisen oder vorwiegend Lebensmittel mit geringem Isoleucin-Gehalt verzehren, haben einen gesteigerten Bedarf an BCAAs. Die Aufnahme von Isoleucin, Leucin und Valin sollte schließlich erhöht sein, damit der Körper langfristig nicht auf eigene Proteinreserven, wie zum Beispiel aus Leber und Muskulatur, zurückgreift. Proteinverlust in der Muskulatur führt zur Abnahme des stoffwechselaktiven Muskelgewebes. Je mehr eine diätbewusste Person an Muskelmasse verliert, desto stärker sinkt der Grundumsatz und der Körper verbraucht immer weniger Kalorien. Schließlich sollte eine Diät das Ziel haben, Muskelgewebe zu erhalten beziehungsweise durch sportliche Aktivität noch zu steigern. Zugleich sollte der Anteil an Körperfett verringert werden. BCAAs helfen während einer Diät einem Proteinabbau und damit einem Absinken des Grundumsatzes vorzubeugen sowie den Fettabbau zu erhöhen. Die Immunabwehr bleibt weitgehend erhalten [1, 34].
Eine neue Untersuchung an der Arizona State Universität deutet darauf hin, dass eine Ernährung mit hohem Anteil an verzweigtkettigen Aminosäuren den Grundumsatz um täglich 90 Kilokalorien erhöhen kann [14]. Hochgerechnet auf ein Jahr würde das ohne Kalorienreduktion oder Sport einen Gewichtsverlust von etwa 5 kg bedeuten.
Isoleucin als Ausgangsbaustein für die Synthese nichtessentieller Aminosäuren
Reaktionen, durch die Aminosäuren neu gebildet werden, heißen Transaminierungen. Hierbei wird die Aminogruppe (NH2) einer Aminosäure, wie Isoleucin, Alanin oder Asparaginsäure, auf eine alpha-Ketosäure, meist alpha-Ketoglutarat übertragen. Alpha-Ketoglutarat ist damit das Akzeptormolekül. Die Produkte einer Transamienierungsreaktion sind eine alpha-Ketosäure, wie Pyruvat oder Oxalacetat, und die nichtessentielle Aminosäure Glutaminsäure beziehungsweise Glutamat [2, 6, 10, 29].
Damit Transaminierungen stattfinden können, werden spezielle Enzyme benötigt – die sogenannten Transaminasen. Zu den beiden wichtigsten Transaminasen gehören die Alanin-Aminotransferase (ALAT), auch als Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT) bekannt, und die Aspartat-Aminotransferase (ASAT), die auch als Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT) bezeichnet wird. Erstere katalysiert den Umbau von Alanin und alpha-Ketoglutarat zu Pyruvat und Glutamat. Die ASAT wandelt Aspartat und alpha-Ketoglutarat zu Oxalacetat und Glutamat um [10].
Coenzym aller Transaminasen ist das Vitamin B6-Derivat Pyridoxalphosphat (PLP). PLP ist locker an den Enzymen gebunden und unerlässlich für eine optimale Aktivität der Transaminasen.
Transaminierungsreaktionen sind in Leber und anderen Organen lokalisiert. Die Übertragung des alpha-Aminostickstoffs von Isoleucin auf eine alpha-Ketosäure mittels Transaminasen unter Bildung von Glutamat findet in der Muskulatur statt.
Glutamat gilt als "Drehscheibe" des Stoffwechsels des Aminostickstoffs. Ihm kommt beim Auf-, Um- und Abbau von Aminosäuren eine Schlüsselstellung zu [10]. Glutamat ist das Ausgangssubstrat für die Synthese von Prolin, Ornithin und Glutamin. Letztere ist eine wesentliche Aminosäure für den Stickstofftransport im Blut, die Proteinbiosynthese sowie für die Ausscheidung von Protonen in der Niere in Form des NH4. Glutamat der wichtigste erregende Neurotransmitter im zentralen Nervensystem. Er bindet an spezifische Glutamat-Rezeptoren und kann so Ionenkanäle steuern. Insbesondere steigert Glutamat die Durchlässigkeit für Calcium-Ionen, eine wichtige Voraussetzung für Muskelkontraktionen. Unter Abspaltung der Carboxylgruppe – Decarboxylierung – wird Glutamat zur Gamma-Aminobuttersäure (GABA) umgewandelt. GABA gehört zu den biogenen Aminen und ist der wichtigste hemmende Neurotransmitter in der grauen Substanz des zentralen Nervensystems. Er hemmt Neuronen im Kleinhirn [2, 6, 10, 29].
Des Weiteren wurden die folgenden Fachbücher für die Verfassung dieses Artikels herangezogen [35, 36].
Literatur
- Arndt K, Albers T: Handbuch Protein und Aminosäuren. 13-60, 140-161, 176-183. 2. Auflage. Novagenics Verlag 2004
- Bender DA: Introduction to Nutrition and Metabolism. 2002. Taylor and Francis Ltd., London, Neuauflage September 2007
- Berry HK, Brunner RL, Hunt MM et al.: Valine, isoleucine, and leucine. A new treatment for phenylketonuria. Am J Dis Child. 1990 May;144(5):539-43.
- Blomstrand E, Hassmén P, Ek S et al.: Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on perceived exertion during exercise. Acta Physiol Scand. 1997 Jan;159(1):41-9.
- Blomstrand E, Hassmén P, Ekblom B et al.: Administration of branched-chain amino acids during sustaind exercise-effects on performance and on plasma concentration of some amino acids. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1991;63(2):83-8.
- Bowman BA, Russel RM (eds.): Present Knowledge in Nutrition. 9th ed. ca. 09/2006. International Life Sciences Institute, Washington, D.C., 1578811988
- Davis JM, Welsh RS, De Volve KL, Alderson NA: Effects of branched-chain amino acids and carbohydrate on fatigue during intermittend, high-intensity running. Int J Sports Med. 1999 Jul;20(5):309-14.
- Freyssenet D, Berthon P, Denis C et al.: Effect of a 6-week endurance training programme and branched-chain amino acid supplementation on histomorphometric characteristics of aged human muscle. Arch Physiol Biochem. 1996;104(2):157-62.
- Groff JL, Gropper SS, Hunt SM: Advanced nutrition and human metabolism, 2nd ed. West Publishing, 1995
- Hahn A, Ströhle A, Wolters M. Ernährung. Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. 4. Auflage, Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 2023
- Harper AE et al.: Branched-chain amino acid metabolism. Ann Rev Nutr Vol. 4: 409-454 (Volume publication date July 1984).DOI: 10.1146/annurev.nu.04.070184.002205
- Hassmén P, Blomstrand E, Ekblom B, Newsholme EA: Branched-chain amino acid supplementation during 30-km competitive run: mood and cognitive performance. Nutrition. 1994 Sep-Oct;10(5):405-10.
- Hatfield FC: Ultimate Sports Nutrition. 68. Contemporary Books, Chicago 1984
- Johnston CS, Day CS, Swan PD: Thermic effect of high-protein diets. FASEBJ 15(4): a755.6., 2000
- Kato M, Miwa Y, Tajika M et al.: Preferential use of branched-chain amino acids as an energy substrate in patients with liver cirrhosis. Intern Med. 1998 May;37(5):429-34.
- Kettelhut IC et al.: Endocrine regulation of protein breakdown in skeletal muscle. Diabetes/Metabolism Rev 4: 751-772, 1988. DOI: 10.1002/dmr.5610040805
- Königshoff M, Brandenburger T: Kurzlehrbuch Biochemie. 83-85. Georg Thieme Verlag 2004
- Lemon PW et al.: Protein requirements and muscle mass/strength changes during intensive training in novice bodybuilders. J Appl Physiol (1985). 1992 Aug;73(2):767-75.
- Lemon PW: Is increased dietary protein necessary or beneficial for individuals with a physically active lifestyle. Nutr Rev. 1996 Apr;54(4 Pt 2):S169-75.
- Lemon PW, Mullin JP: Effect of initial muscle glycogen level on protein catabolism during exercise. J Appl Physiol Respir Environ Exerc Physiol. 1980 Apr;48(4):624-9.
- Madsen K, MacLean DA, Kiens B et al.: Effects of glucose, glucose plus branched-chain amino acids, or placebo on bike performance over 100km. J Appl Physiol (1985). 1996 Dec;81(6):2644-50.
- May ME, Buse MG: Effects of branched-chain amino acids on protein turnover. Diabetes Metab Rev. 1989 May;5(3):227-45.
- Mittleman KD, Ricci MR, Bailey SP: Branched-chain amino acids prolong exercise during heat stress in men and women. Med Sci Sports Exerc. 1998 Jan;30(1):83-91.
- Mourier A et al.: Combined effect of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body compostition and exercise perfomance in elite wrestlers. Int J Sports Med. 1997 Jan;18(1):47-55.
- Reuss F: Die verzweigtkettigen Aminosäuren in der Ernährung und Sportmedizin. Fitness News 2, 1989
- Richardson MA, Bevans ML, Weber JB et al.: Branched chain amino acids decrease tardive dyskinesia symptoms. Psychopharmacology (Berl). 1999 Apr;143(4):358-64.
- Schmidt E, Schmidt N: Leitfaden Mikronährstoffe. 321-322. Urban & Fischer Verlag; München, Februar 2004
- Schena F, Guerrini F, Tregnaghi P et al.: Branched-chain amino acid supplementation during trekking at high altitude. The effects on loss of body mass, body composition, and muscle power. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1992;65(5):394-8.
- Shils ME, Olson JA, Shike M, Rossi AC (Eds.): Modern Nutrition in Health and Disease. 10th ed. 2005, Williams and Wilkins, London, Munich
- Tarnopolsky MA et al.: Evaluation of protein requirements for trained strength athletes. J Appl Physiol (1985). 1992 Nov;73(5):1986-95.
- Van Hall G, Raaymakers JSH, Saris WHM, Wagenmakers AJM: Supplementation with branched-chain amino acids (BCAA) and tryptophan has no effect on performance during prolonged exercise. Clin Sci Jan 01, 1994, 87: 52. DOI: 10.1042/cs087s052
- Van Loon LJ et al.: Ingestion of protein hydrolysate and Amino Acid-Carbohydrate mixtures increases postexercise plasma insulin responses in men. J Nutr. 2000 Oct;130(10):2508-13.
- Vukovich MD, Sharp RL, Kesl LD et al.: Effects of a low-dose amino acid supplement on adaptations to cycling training in untrained induividuals. Int J Sport Nutr. 1997 Dec;7(4):298-309.
- Wagenmakers AJ et al.: Carbohydrate supplementation, glycogen depletion, and amino acid metabolism during exercise. Am J Physiol. 1991 Jun;260(6 Pt 1):E883-90.
- Biesalski HK, Bischoff SC, Pirlich M, Weimann A (Hrsg.): Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 5. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2017
- Matissek R, Hahn A: Lebensmittelchemie. 10. Auflage, Springer Spektrum Verlag, Heidelberg 2023