Glutamin – Definition, Synthese, Resorption, Transport und Verteilung

Die Aminosäure Glutamin (Abkürzungen Gln im Dreibuchstabencode und Q im Einbuchstabencode) ist eine proteinogene Aminosäure (wird zur Bildung von Proteinen herangezogen) mit einer ungeladenen Seitenkette. Sie zählt zu den neutralen Aminosäuren [3]. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur die L-Konfiguration der Aminosäure.

Glutamin kann vom menschlichen Körper aus der Aminosäure Glutamat (Glutaminsäure) selbst hergestellt werden. Unter bestimmten Bedingungen, wie z. B. metabolischem Stress reicht die Eigensynthese zur Deckung des Bedarfs allerdings nicht aus [2]. Glutamin ist somit semi-essentiell (bedingt lebensnotwendig) [3].

Darüber hinaus wird Glutamin als Bestandteil von Proteinen mit der Nahrung aufgenommen. Glutamin hat einen durchschnittlichen Anteil von 8 % am Nahrungsprotein und ist mit einem Mengenanteil von 20 % die bedeutendste Aminosäure im Blutplasma und Muskelgewebe [1].

Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Resorption (Aufnahme über en Darm) in Tri- und Dipeptide (Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].

In der Bürstensaummembran der Mucosazellen (Zellen der Darmschleimhaut) existieren spezielle Transportsysteme für die Resorption der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na⁺-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H⁺-gekoppelten Transport in die Enterozyten (Zellen des Dünndarmepithels) aufgenommen werden. Auch die Proteine der abgeschilferten Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und reabsorbiert. In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide zu freien Aminosäuren hydrolysiert (durch Reaktion mit Wasser gespalten) und zur Leber transportiert [2].

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Der Pool freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [7]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden. Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Reutilisierungsrate (Wiederverwertungsrate) aus der Proteolyse (Abbau von Proteinen) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen.

Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Darmmucosazellen, den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [4].

Die Abbauprodukte des Proteinmetabolismus (Proteinstoffwechsel) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 4].

Nicht resorbiertes Nahrungseiweiß und in das Darmlumen sezernierte (abgesonderte) Proteine werden über die Fäzes (Stuhl) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 4].

Literatur

1. Hahn A: Nahrungsergänzungsmittel; Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart, 2006
2. Hahn A, Ströhle A, Wolters M. Ernährung. Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. 4. Auflage, Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 2023
3. Löffler G, Petrides P, Heinrich P: Biochemie & Pathobiochemie, 8. Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007
4. Biesalski HK, Bischoff SC, Pirlich M, Weimann A (Hrsg.): Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 5. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2017