Histidin – Definition, Synthese, Resorption, Transport und Verteilung

Die Aminosäure Histidin (Abkürzung His im Dreibuchstabencode und H im Einbuchstabencode) ist eine proteinogene Aminosäure (wird zur Bildung von Proteinen herangezogen) mit einem basischen Imidazolring in der Seitenkette. Histidin kann daher sowohl zu den basischen als auch zu den aromatischen Aminosäuren gezählt werden. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur die L-Konfiguration der Aminosäure [1-4].

Histidin gilt mittlerweile auch für den erwachsenen Menschen als essentiell (lebensnotwendig). Der menschliche Organismus kann Histidin nicht in ausreichendem Maße selbst synthetisieren und eine längerfristige histidinfreie Ernährung führt zu Mangelerscheinungen. Für Säuglinge ist Histidin in jedem Fall essentiell.

Die Synthese von Histidin im Stoffwechsel erfolgt über mehrere Schritte unter Beteiligung von 8 verschiedenen Enzymen aus Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP) und ATP [1].

Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Resorption (Aufnahme über den Darm) in Tri- und Dipeptide (Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].

In der Bürstensaummembran der Mucosazellen (Zellen der Darmschleimhaut) existieren spezielle Transportsysteme für die Resorption der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na⁺-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H⁺-gekoppelten Transport in die Enterozyten (Zellen des Dünndarmepithels) aufgenommen werden. Auch die Proteine der abgeschilferten Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und reabsorbiert. In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide zu freien Aminosäuren hydrolysiert (durch Reaktion mit Wasser gespalten) und zur Leber transportiert [2].

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Der Pool freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [3]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden. Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Reutilisierungsrate (Wiederverwertungsrate) aus der Proteolyse (Abbau von Proteinen) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen.

Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Darmmucosazellen, den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [3].

Die Abbauprodukte des Proteinmetabolismus (Proteinstoffwechsel) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 3].

Nicht resorbiertes Nahrungseiweiß und in das Darmlumen sezernierte (abgesonderte) Proteine werden über die Fäzes (Stuhl) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 3].

Literatur

1. Löffler G, Petrides P, Heinrich P:  Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007
2. Hahn A, Ströhle A, Wolters M. Ernährung. Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. 4. Auflage, Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 2023
3. Biesalski HK, Bischoff SC, Pirlich M, Weimann A (Hrsg.): Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 5. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2017
4. Matissek R, Hahn A: Lebensmittelchemie. 10. Auflage, Springer Spektrum Verlag, Heidelberg 2023