Lysin – Definition, Synthese, Resorption, Transport und Verteilung

Lysin (Lys) ist den 21 L-Aminosäuren zuzuordnen, die regelmäßig in Proteine eingebaut werden. Aus diesem Grund wird Lysin als proteinogen bezeichnet und ist für die Biosynthese von Proteinen und den Erhalt von Muskel- und Bindegewebe unerlässlich. Ein Defizit an Lysin kann die Proteinbiosynthese (Neubildung von Proteinen) beeinträchtigen [1].

Nach ihrer chemischen Struktur und Zusammensetzung gehört Lysin zu den basischen Aminosäuren, zu denen auch Histidin und Arginin zählen. Da alle drei Aminosäuren aus sechs Kohlenstoffatomen und einer basischen Gruppe bestehen, werden sie als Hexonbasen bezeichnet.
Bei Lysin reagiert die freie Aminogruppe (NH₂) in der Seitenkette als Base, insbesondere wenn der pH-Wert zu niedrig beziehungsweise sauer ist. Ist das der Fall, nimmt die freie NH₂-Gruppe von Lysin Protonen (H+) aus der Umgebung auf und wird zu NH₃⁺. Durch die Protonenbindung erhöht Lysin den pH-Wert der Umgebung und erhält zugleich eine positive Ladung.
Auf diese Weise halten die basischen Aminosäuren den pH-Wert im extra- und intrazellulären Raum des Organismus aufrecht [10].

Lysin wird vom menschlichen Körper nicht selbst hergestellt und ist somit essentiell (lebensnotwendig). Neben Lysin gelten noch acht weitere Aminosäuren als essentiell, die alle mit der Nahrung zugeführt werden müssen und durch andere Aminosäuren nicht ersetzt werden können [10].
Während sieben von den essentiellen Aminosäuren im Intermediärstoffwechsel aus ihren entsprechenden alpha-Ketosäuren durch eine Transaminierungsreaktion gebildet werden können, ist das bei Lysin und Threonin nicht der Fall. Diese werden irreversibel transaminiert und folglich als eigentliche essentielle Aminosäuren bezeichnet [4].

Verdauung und intestinale Resorption

Die partielle Hydrolyse der Nahrungsproteine beginnt bereits im Magen. Aus verschiedenen Zellen der Magenschleimhaut werden wichtige Stoffe zur Proteinverdauung sezerniert. Die Hauptzellen produzieren Pepsinogen, die Vorstufe des proteinspaltenden Enzyms Pepsin. Die Beleg- beziehungsweise Parietalzellen bilden Magensäure (HCl), die die Umwandlung von Pepsinogen zu Pepsin fördert. Zudem senkt HCl den pH-Wert im Magen, wodurch die Pepsin-Aktivität gesteigert wird.

Pepsin zerlegt lysinreiches Eiweiß in niedermolekulare Spaltprodukte, wie Poly- und Oligopeptide. Gute natürliche Quellen für Lysin sind unter anderem Molken-, Ei-, Fleisch-, Soja-, Weizenkeim-, Linsen- und Amaranthprotein sowie Casein. Zudem weist das Kochwasser von Kartoffeln hohe Lysin-Mengen auf, da die Aminosäure durch die Hitzeeinwirkung vom Kartoffelprotein gelöst wird [1].

Die löslichen Poly- und Oligopeptide gelangen im Anschluss in den Dünndarm, der Ort der hauptsächlichen Proteolyse (Proteinverdauung). In den Acinarzellen des Pankreas (Bauchspeicheldrüse) werden Proteasen (eiweißspaltende Enzyme) gebildet. Die Proteasen werden zunächst als Zymogene – inaktive Vorstufen – synthetisiert und sezerniert. Erst im Dünndarm erfolgt die Aktivierung der Zymogene durch Enteropeptidasen, Calcium und das Verdauungsenzym Trypsin.
Enteropeptidasen sind Enzyme, die von den Enterozyten (Zellen der Darmschleimhaut) gebildet und bei Ankommen von Nahrungsprotein ausgeschüttet werden.
Zusammen mit Calcium führen sie im Darmlumen zur Umwandlung von Trypsinogen zu Trypsin, das wiederum für die Aktivierung weiterer aus dem Pankreassekret stammender Zymogene verantwortlich ist [3, 5, 8, 10, 23, 24].

Zu den wichtigsten Proteasen gehören die Endo- und Exopeptidasen. Endopeptidasen, wie Trypsin, Chymotrypsin, Elastase, Kollagenase und Enteropeptidase, spalten Proteine und Polypeptide im Innern der Moleküle, wodurch die terminale Angreifbarkeit der Proteine gesteigert wird. Exopeptidasen, wie Carboxypeptidase A und B sowie Amino- und Dipeptidasen, greifen die Peptidbindungen des Kettenendes an und können spezifisch bestimmte Aminosäuren vom Carboxy- oder Aminoende der Proteinmoleküle abspalten. Sie werden entsprechend als Carboxy- oder Aminopeptidasen bezeichnet. Endo- und Exopeptidasen ergänzen sich aufgrund unterschiedlicher Substratspezifität bei der Spaltung von Proteinen und Polypeptiden.

Durch die Endopeptidase Trypsin werden spezifisch die basischen Aminosäuren Lysin, Arginin, Histidin, Ornithin und Cystin am C-terminalen Ende der Peptidkette freigesetzt. Lysin befindet sich in der Folge am Ende des Proteins und ist somit zugänglich für die Abspaltung durch Carboxypeptidase B. Diese Exopeptidase spaltet ausschließlich basische Aminosäuren von Oligopeptiden ab [3, 5, 23].

Zum Ende der Proteinverdauung liegt Lysin entweder als freie Aminosäure oder gebunden an andere Aminosäuren, in Form von Di- und Tripeptiden vor [10].
In freier, ungebundener Form wird Lysin überwiegend aktiv und elektrogen im Natrium-Cotransport in die Enterozyten (Mukosazellen) des Dünndarms aufgenommen. Triebkraft dieses Prozesses ist ein Zellwerts gerichteter Natriumgradient, der mit Hilfe der Natrium-/Kalium-ATPase aufrechterhalten wird.
Ist Lysin noch Teil von Di- oder Tripeptiden, so werden diese gegen ein Konzentrationsgefälle im H+-Cotransport in die Enterozyten transportiert. Intrazellulär erfolgt die Zerlegung der Peptide durch Amino- und Dipeptidasen in freie Aminosäuren, darunter Lysin.
Lysin verlässt die Enterozyten über verschiedene Transportsysteme entlang des Konzentrationsgradienten und wird Über das Pfortaderblut zur Leber transportiert.

Die intestinale Absorption von Lysin ist mit beinahe 100 % fast vollständig. Dennoch gibt es Unterschiede in der Schnelligkeit der Absorption. Essentielle Aminosäuren, wie Lysin, Isoleucin, Valin, Phenylalanin, Tryptophan und Methionin, werden im Gegensatz zu nichtessentiellen Aminosäuren wesentlich schneller absorbiert. Im Vergleich zu den neutralen Aminosäuren werden die Aminosäuren mit einer basischen Seitengruppe in einem deutlich langsameren Tempo in die Enterozyten aufgenommen [3, 5, 8, 10, 23, 24].

Die Aufspaltung der Nahrungsproteine und endogenen Proteine in kleinere Spaltprodukte ist nicht nur für die Peptid- und Aminosäureaufnahme in die Enterozyten wichtig, sondern dient auch der Auflösung des artfremden Charakters des Proteinmoleküls sowie der Ausschließung von immunologischen Reaktionen [10].

Des Weiteren wurden die folgenden Fachbücher für die Verfassung dieses Artikels herangezogen [26, 27].

Literatur

1. Arndt K, Albers T: Handbuch Protein und Aminosäuren. 184-188. 2. Auflage Novagenics Verlag 2004
2. Atar D, Spiess M, Mandinova A, Cierpka H, Noll G, Lüscher TF: Carnitine - from cellular mechanism to potential clinical applications in heart disease. Eur J Clin Invest. 1997 Dec;27(12):973-6.
3. Bender DA: Intoduction to Nutrition and Metabolism. Taylor and Francis Ltd., London, Neuauflage September 2007
4. Biesalski H, Grimm P, Nowitzki-Grimm S: Taschenatlas Ernährung. 7. Auflage, Thieme, 2017
5. Bowman BA, Russel RM (eds.): Present Knowledge in Nutrition. International Life Sciences Institute, Washington, D.C.; 9th ed.; 2006
6. Brainum J: Amino Acids - the protein/growth connection. Ironman 7: 114; 1988
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9. Gürtler AK, Löster H: Carnitin und seine Bedeutung bei der Pathogenese und Therapie von Herz- und Kreislauferkrankungen. Ponte Press, Bochum; 1996
10. Hahn A, Ströhle A, Wolters M. Ernährung. Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. 4. Auflage, Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 2023
11. Lee WH: Amazing amino acids. Keats Publishing Inc.; S.7; 1984
12. Mc Garry JD, Brown NF: The mitochondrial carnitine palmitoyltransferase system. From concept to molecular analysis. Eur J Biochem. 1997 Feb 15;244(1):1-14.
    
13. Meijer AJ: Nitrogen metabolism and ornithine cycle function. Physiol Rev. 1990 Jul;70(3):701-48.
    
14. Merck KG: Datenblatt L-Lysin-Monohydrochlorid für biochemische Zwecke. CD-ROM-Version; 64271 Darmstadt; 1999/2D
15. Luppa D: L-Carnitine losses through urine and sweat in athletes dependence of energy expenditure during training. In: Seim H, Löster H (eds.) Carnitine - Pathobiochemical basics and clinical application. Ponte Press, Bochum: 278-279; 1996
16. Luppa D: Ausgleich belastungsbedingter L-Carnitinverluste mit der Nahrung schützt vor vielfältigen Funktionsstörungen. Klin Sportmed: 61-67; 2002
    
17. Luppa D: Beteiligung von L-Carnitin an der Regulation des Fett- und Kohlenhydratstoffwechsels.KCS 2004, 5(1): 25-34
18. Niestroj I: Praxis der Orthomolekularen Medizin. 48, 366, 437. Hippokrates Verlag, Stuttgart; 2000
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26. Biesalski HK, Bischoff SC, Pirlich M, Weimann A (Hrsg.): Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 5. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2017
27. Matissek R, Hahn A: Lebensmittelchemie. 10. Auflage, Springer Spektrum Verlag, Heidelberg 2023